研究C5a反义肽的理论价值和实际意义
吕凤林
第三军医大学野战外科研究所,重庆,400042
摘要：存在于蛋白质中某些相邻片段的微小表面之间的疏水作用力可以稳定天然蛋白质的构象,它也是小肽与蛋白质特异性结合过程中的主要驱动力.在正义DNA链上编码亲水性氨基酸残基的密码子,其同一阅读框内所对应的反义DNA链上大多会编码疏水性氨基酸,反之亦然.Mekler-Biro-Blalock模型(MBB)认为正义-反义肽的相互作用是根据Kyte&Doolittle的疏水/亲水复合指数的疏水性反互补机制(hydrophobic anticomplementarity)而实现的.在离体和在体实验中,都存在有正义-反义多肽发生相互作用的现象,如:一氧化氮合成酶(nitric oxide synthase,NOS)的钙调蛋白结构域的反义肽,0.01～1.0 mmol/L的浓度就能够抑制结构型和诱导型NOS,其IC(50)值分别为98 mmol/L和56 mmol/L;内皮素受体(endothelin receptor,ETR-A)一个片段的反义肽ETR-P1/f可抑制内皮素诱导的颈动脉和股动脉血管收缩,1.0μmol/L ETR-P/f反义肽将明显抑制ET-1的功能活性.0.25 μmol/L的人C5a反义肽可以保护小鼠免受rh-C5a的攻击,单独使用rh-C5a会使小鼠发生中毒反应,血细胞减少.
关键词：反义肽过敏毒素C5a分子设计
分类号：R34(基础医学)R392.11(医学免疫学)
资助基金：国家自然科学基金(39970330)
论文发表日期：2002-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：5( 474-478 )
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