蚓激酶成熟肽的原核表达及纯化
李清竹1
赵玉军2
张守峰3
刘烨2
寇叙4
扈荣良3
1.中国人民解放军军事医学科学院军事兽医研究所,吉林,长春,130062;沈阳农业大学畜牧兽医学院,辽宁,沈阳,1101612.沈阳农业大学畜牧兽医学院,辽宁,沈阳,1101613.中国人民解放军军事医学科学院军事兽医研究所,吉林,长春,1300624.吉林农业大学动物科技学院,吉林,长春,130118
摘要：应用PCR技术扩增获得蚓激酶成熟肽基因,并按相应的阅读框架克隆入表达载体pGEX-4T中谷胱甘肽S-转移酶(GST)的下游.重组质粒转化大肠杆菌Rosetta株,分别在1.0 mmol/L IPTG、37℃和0.1 mmol/L IPTG、28℃条件下诱导,蚓激酶成熟肽-GST融合蛋白获得了高效表达,且后者得到了可溶性蛋白.经SDS-PAGE证实所表达的融合蛋白产物相对分子量与预期的53 kD相符.并且以等电点和亲和层析的方法对表达出的可溶性蛋白进行了纯化.
关键词：蚓激酶成熟肽原核表达纯化
分类号：Q555(酶)
资助基金：新材料领域项目(2002AA206653)
论文发表日期：2006-01-01
在线出版日期：2025-08-15（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：3( 43-45 )
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