幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的纯化及活性鉴定
纪晋文
代丽萍
段广才
郗园林
1.郑州大学公共卫生学院流行病教研室,河南郑州,4500522.郑州大学公共卫生学院流行病教研室,河南郑州,4500523.郑州大学公共卫生学院流行病教研室,河南郑州,4500524.郑州大学公共卫生学院流行病教研室,河南郑州,450052
摘要：目的: 建立一种有效的纯化幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白可溶性表达产物的方法.方法: 基因工程重组大肠杆菌BL21(pET-HU27)诱导表达产物,超声破碎后收集上清,上清经盐析初步纯化后,在KTA FPLC上运用HiTrap Chelating HP分离纯化,用SDS-PAGE和Bradford法检测目的蛋白的纯度和含量,用Western-blot对纯化后蛋白进行免疫学活性鉴定.结果: 纯化后HspA-UreB融合蛋白的纯度＞90%,含量达0.15 mg/ml,并可以被免疫小鼠血清识别.结论: 建立了从BL21(pET-HU27)可溶性表达产物中纯化高纯度HspA-UreB融合蛋白的方法,为进一步的动物实验研究奠定了基础.
关键词：幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白原核表达分离纯化
分类号：R392.2(医学免疫学)
资助基金：创新工程项目(20001004)河南省科技攻关计划(0424410035)
论文发表日期：2004-01-01
在线出版日期：2026-09-12（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：3( 296-298 )
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