O型口蹄疫病毒VP0和VP1蛋白的可溶性表达与反应原性分析
赵宝磊1
刘运超2
陈玉梅2
姬鹏超2
王聚财1
刘畅2
杨素珍2
张改平3
1.河南农业大学 牧医工程学院,河南 郑州,4500022.河南省农业科学院 动物免疫学重点实验室/农业部动物免疫学重点实验室,河南 郑州,4500023.河南农业大学 牧医工程学院,河南 郑州450002;河南省农业科学院 动物免疫学重点实验室/农业部动物免疫学重点实验室,河南 郑州450002
摘要：为了高效可溶性表达O型口蹄疫病毒(FMDV)VP0、VP1结构蛋白,根据大肠杆菌密码子的偏爱性优化合成VP0和VP1基因片段,并将其克隆到pE-SUMO载体中,构建重组质粒SUMO-VP0和SUMO-VP1,将重组质粒转化到大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞中进行诱导表达,并优化诱导温度、时间和IPTG浓度等表达条件.结果显示,SUMO-VP0可溶性蛋白表达的最佳条件为:20℃条件下,0.1 mmol/L IPTG诱导表达8 h;SUMO-VP1可溶性蛋白表达的最佳条件为:37℃条件下,0.1 mmol/L IPTG诱导表达12 h.SDS-PAGE电泳和Western blot结果表明,表达的SUMO-VP0、SUMO-VP1可溶性蛋白能够被抗FMDV的阳性血清识别,具有很好的反应原性.
关键词：口蹄疫病毒VP0、VP1结构蛋白可溶性表达SUMO标签
分类号：S855.3(动物医学（兽医学）)
资助基金：国家重点研发计划(2016YFD0500704)河南省基础与前沿技术研究计划(152300410238)河南省科技创新基础前瞻类项目(20141644)国家科技重大专项(141100110100)
论文发表日期：2017-01-31
在线出版日期：2026-09-12（本平台首次上网日期，不代表文献的发表时间）
页数：6( 105-110 )
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